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Actualités

Comprendre les prix Nobel de science 2017

Par Marine Corniou - 04/10/2017



Médecine et physiologie

Attribué à Jeffrey C. Hall, Michael Rosbash et Michael W. Young pour leur découverte des mécanismes moléculaires qui contrôlent le rythme circadien.

Si l'on sait depuis toujours que les organismes vivants ont une "horloge interne", leur permettant de s'adapter à la rythmicité des jours et des nuits, ces chercheurs américains ont levé le voile sur les mécanismes en jeu. Ils ont d'abord découvert en 1984, chez la mouche des fruits, un gène (appelé period) codant pour une protéine qui s'accumule dans les cellules pendant la nuit, puis se dégrade durant la journée. Une sorte de "sablier" qui dicte le rythme à l'échelle de la cellule.

Ils ont ensuite découvert d'autres éléments de cette machinerie horlogère, dont un second gène, joliment baptisé timeless.


Physique

En 2015, les scientifiques détectaient pour la première fois les ondes gravitationnelles prédites par la théorie de la relativité générale d'Einstein. Le prix Nobel de physique a été attribué à trois Américains de l'expérience LIGO à l'origine de cette découverte : Rainer Weiss, Kip S. Thorne et Barry C. Barish.

Les ondes gravitationnelles sont de petites ondulations de l’espace-temps qui se propagent dans l’Univers, telles des vaguelettes à la surface de l’eau, mais à la vitesse de la lumière. Elles sont produites par de violents déplacements de masses ou par des événements cataclysmiques comme la capture d’un astre par un trou noir, l’effondrement du cœur d’un soleil ou encore la collision de deux étoiles à neutrons.

Si on a mis plus de 100 ans à les détecter, c'est qu'elles sont infimes. Pour comprendre, notons que la distance entre la Terre et le Soleil est de 150 000 000 km. Si une onde gravitationnelle passe, elle ne modifiera cette distance que de 10-8 cm! Sur les détecteurs LIGO ci-contre (dont on explique le fonctionnement ici), qui font environ 4 km de long, cela représente une compression ou un étirement de 10-16 cm. Soit une différence 1/10 000 fois plus petite que le noyau d’un atome!


Chimie

Attribué conjointement à Jacques Dubochet (Suisse), Joachim Frank (États-Unis) et Richard Henderson (Royaume-Uni) pour le développement de la cryo-microscopie électronique, une méthode qui simplifie et améliore l'imagerie des biomolécules, comme les protéines. "Cette méthode a amené la biochimie dans une nouvelle ère", note le communiqué de presse.

Pendant longtemps, la microscopie électronique (qui utilise un faisceau d'électrons à la place de la lumière) ne permettait d'observer que les molécules inertes. D'abord, les électrons détruisent les biomolécules, ensuite la technique nécessite de placer les échantillons dans le vide, ce qui dégrade aussi les molécules. Utilisant plusieurs astuces, peaufinées chacune de leur côté au fil du temps, notamment une méthode de vitrification de l'eau qui permet d'immobiliser les échantillons, les trois chercheurs ont peu à peu réussi à observer les biomolécules. En 1975, la première image de protéine a été obtenue. Depuis, la technique n'a cessé de gagner en résolution, permettant de visualiser d'innombrables phénomènes moléculaires "en pleine action". Sur l'image ci-dessus, on voit à gauche la résolution offerte avant 2013 et à droite, celle disponible de nos jours.

Cette technique révolutionnaire a considérablement amélioré la compréhension des mécanismes chimiques impliqués dans les cellules vivantes et a également accéléré le développement de médicaments.

Crédit: ©Martin Högbom, The Royal Swedish Academy of Sciences



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